Casein

Dickmilch unter dem Mikroskop mit Fettkügelchen und geronnenen Kaseinmassen (dunkel)

Aus Milch durch Denaturierung ausgefälltes Casein.

Casein oder Kasein (lat. caseus ‚Käse‘) ist der Name für den Proteinanteil der Milch, der zu Käse weiterverarbeitet wird und nicht in die Molke gelangt. Es ist eine Mischung aus mehreren Proteinen (αS1-, αS2-, β-, κ-Casein) und dient der Speicherung und Transport von Protein, Calcium und Phosphat zum Neugeborenen. Casein bildet in der Milch zusammen mit Calciumphosphat und anderen Bestandteilen Micellen, die das Calciumphosphat gelöst halten und die Milch im Magen zu einem Klumpen aggregieren, was die Verdauung erleichtert.

Casein macht den Großteil der Proteine in Quark (Topfen) und Käse aus, die durch Gerinnung des Caseins ihre feste Konsistenz erhalten. Casein wird nicht nur als Lebensmittel, sondern auch als Bindemittel und pharmazeutischer Hilfsstoff verwendet. Casein gehört zu den häufigsten Auslösern von Kuhmilchallergie. Die Caseine sind die häufigsten Milchproteine, die etwa 80 % der Gesamtproteinmenge in der Milch ausmachen. Die übrigen Proteine werden auch als Molkenproteine zusammengefasst.

Zusammensetzung

Als Beispiel die folgende Tabelle, die die Bestandteile des Kuh-Casein auflistet.

Protein	Menge im Liter Kuhmilch	Anzahl Aminosäuren	UniProt-Eintrag
αS1-Casein (Kuh)	10,7 g	199	P02662
αS2-Casein (Kuh)	2,8 g	207	P02663
β-Casein (Kuh)	8,6 g	209	P02666
κ-Casein (Kuh)	3,1 g	169	P02668
	26 g insgesamt

Im Gegensatz zur Kuhmilch sind in der Menschenmilch das β- und das κ-Casein die Hauptproteine. Die folgende Tabelle enthält Einzelheiten und Links über Casein in menschlicher Milch.

Protein	Gen	Chromosom	Anzahl Aminosäuren	OMIM-Eintrag	UniProt-Eintrag
αS1-Casein (Mensch)	CSN1S1	4q21.1	170	115450	P47710
Casein S2α-like A (Mensch)	CSN1S2A	4q13.3	27	-	Q8IUJ1
β-Casein (Mensch)	CSN2	4q21.1	211	115460	P05814
κ-Casein (Mensch)	CSN3	4q21.1	162	601695	P07498

Bedeutung

Casein ist für das junge Säugetier die wichtigste Protein-, Calcium- und Phosphatquelle. Kuhmilch enthält 2,6 % Casein (d. h. etwa 26 g/L; bei einmägigen Säugetieren bedeutend weniger) und macht etwa 80 % des Gesamtmilchproteins aus.

Eigenschaften

Im Gegensatz zu den meisten anderen Eiweißen ist micellares Casein bis 120 °C hitzebeständig. Wenn Casein durch Zugabe von Säure aus der Milch gefällt wurde, ist es nur gering wasserlöslich, so dass es zum erneuten Anmischen mit Wasser durch eine Lauge neutralisiert („aufgeschlossen“) werden muss. Die ursprüngliche micellare Struktur geht beim Ausfällen mit Säuren verloren.

Verdauung

Durch die Erhitzung, Säurezugabe oder verstärkt durch Zugabe des Enzyms Pepsin findet ein Teilabbau des Caseins statt, was Käse und Quark leichter verdaulich macht als Rohmilch.

Casein kann bei Menschen als Allergen wirken und sehr heftige, sogar lebensbedrohliche Reaktionen auslösen. Diese ist nicht mit einer Laktoseintoleranz zu verwechseln, bei der es sich um eine enzymbedingte Unverträglichkeit gegenüber Milchzucker handelt.

Die Verdauung von Casein geht sehr langsam vonstatten. Sie kann bis zu acht Stunden betragen. Diesen Vorteil machen sich Sportler (insbesondere Bodybuilder) zu eigen, um (beispielsweise über Nacht) eine Aminosäureversorgung über mehrere Stunden zu erreichen.

Weiterhin scheint es, dass manche Menschen Casein (ebenso wie auch Gluten, d. h. Getreide-Klebereiweiß) nicht vollständig verdauen können, und dass die in diesem Fall zurückbleibenden unverdauten Peptide, auch Exorphine genannt, auf das Gehirn und Nervensystem dieser Menschen eine Opioid-artige Wirkung entfalten.

Gewinnung

Natives Casein wird hauptsächlich durch Mikrofiltration gewonnen. Als Trennkriterium dient dabei die Partikelgröße. Im Retentat verbleiben hauptsächlich Caseine und kleinere Anteile an Molkenprotein sowie Lactose, im Permeat befinden sich hauptsächlich Mineralsalze, Lactose, Molkenproteine und kleine Anteile an Caseinsubmicellen.

Denaturiertes bzw. funktionell verändertes Casein bzw. Caseinat lässt sich mit Hilfe einer Säurefällung und anschließender Neutralisierung mittels Calciumhydroxid, Kaliumhydroxid oder Natronlauge herstellen. Durch Filtration oder Zentrifugation wird anschließend das denaturierte Casein abgetrennt. In den meisten Fällen wird das zu fällende Protein mittels verschiedener Verfahren zuvor aufkonzentriert.

Verwendung

Aufbereitungsanlage für Casein

Casein wird technisch neben der Nutzung als Lebensmittel auch als Rohstoff für verschiedene Verarbeitungszwecke verwendet. Dabei spielt insbesondere seine Nutzung als Bindemittel in Kaseinfarben, als Kaseinleim (z. B. als Etikettierleim bei der Etikettierung) oder auch als Fotolack in der Ätztechnik eine Rolle. Caseinleim soll schon von den chinesischen und ägyptischen Schreinern des Altertums zum Verleimen von Möbeln genutzt worden sein. Färber benutzten Casein als Bindemittel beim Färben von Leder und Stoffen.

Vom Ende des 19. Jahrhunderts bis in die 1930er Jahre war es Ausgangsmaterial für den Kunststoff Galalith, der u. a. für Knöpfe und Schmuck, aber auch zu Isolationszwecken für elektrische Anlagen verwendet wurde. Friedrich Ernst Todtenhaupt (1873–1919) unternahm mit der Galalith-Gesellschaft Anfang des 20. Jahrhunderts auch Versuche, Kunstseide daraus herzustellen, sie waren aber nicht erfolgreich. Caseinhydrolysate oder Peptone aus Casein werden in der Mikrobiologie zum Teil als Bestandteil von Nährböden oder Nährlösungen zur Kultivierung von Mikroorganismen verwendet, beispielsweise im Casein-Soja-Pepton-Agar.

Historisch diente Casein zudem dazu, die Zusammensetzung der Proteine zu studieren. So wurden erstmals die Aminosäuren L-Tyrosin (1846 durch Justus von Liebig), L-Lysin (1889 durch Edmund Drechsel), L-Tryptophan (1902 durch Frederick Hopkins) und L-Methionin (1922 durch John Howard Mueller) aus Casein isoliert.

Literatur

• The Merck Index, 10th Ed. (1983), Rahway, NJ

Weblinks

 Wikibooks: Caseinherstellung – Lern- und Lehrmaterialien

Wiktionary: Kasein – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen